Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego działanie może być kluczowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. „Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz” – mówi naukowiec w rozmowie z PAP.
„Jest to właśnie to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego”
– tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych i o materiałach.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stają się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w tym wirusie.
„To umożliwia mu przeżycie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie”
– tłumaczy naukowiec.
„Gdyby opracować lek, który inhibitowałby działanie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – PAP), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS”
– mówi naukowiec.
„Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz”
– porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym ten był znany, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”.
„A my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do tego enzymu”
– precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki ważny.
„Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS”
– ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej pierwszego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego wydarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
„Na początku lutego tego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać”
– mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest bardzo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Jak tłumaczy, jest to enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pozycji P1”). „U ludzi praktycznie nie ma takich enzymów” – zapewnia badacz. Dlatego też można się spodziewać, że jeśli powstaną leki uderzające w ten enzym, to będą one szkodzić wirusowi, ale już nie człowiekowi. A to oznacza, że będą mniej toksyczne.
Publikacja (z wynikami z badań) zespołu prof. Drąga jest jeszcze w trakcie recenzowania, ale jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata.
„Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest dostępny online. To jest prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych”
– zaznacza naukowiec. I dodaje, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i propozycjami współpracy zgłaszają się zespoły z różnych części świata.
„To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna z najważniejszych informacji, jakie można mieć o tym enzymie. To jego pełna preferencja substratowa”
– precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się wiązać w kluczowych pozycjach.
Badacze z Wrocławia mogli wykonać swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i otrzymywać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie występują w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona służyć do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
